[[V001/IJS/Arhiv|{{attachment:Rubrike/T560.jpg|Slika|width="350px"}}|&do=get]]

Doc. dr. Slavko Kralj z Odseka za sintezo materialov Instituta "Jožef Stefan" je v sodelovanju z raziskovalci iz različnih ustanov v Italiji in pod vodstvom prof. Silvie Marchesan v reviji ACS Nano objavil članek [[ https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acsnano.0c06041 | Heterochirality and Halogenation Control Phe-Phe Hierarchical Assembly ]]. V analogiji s trenutno pandemično situacijo so avtorji poskušali razumeti vpliv “socialnega distanciranja” na nano nivoju. Peptid difenil alanin (Phe-Phe) je pomemben osnovni gradnik amiloidnih struktur. Homokiralni dipeptid Phe-Phe tvori toksične agregate amiloidov zaradi medmolekulskih hidrofobnih (social) interakcij. Avtorji so ugotovili, da heterokiralni dipeptid Phe-Phe tvori intramolekularne (asocial) hidrofobne interakcije, ki pa onemogočajo hierarhično združevanje v kompleksnejše anizotropne strukture. Avtorji so tako pokazali, da supramolekularne nanostrukture, ki nastanejo s samourejanjem heterokiralnega Phe-Phe, ne izkazujejo amiloidne toksičnosti za celice. V okviru raziskave je torej pojasnjen pomen heterokiralnosti kratkih peptidov v supramolekularni kemiji, kar je pomembna osnova razumevanja agregacije peptidov in nastanka amiloidov.